segunda-feira, 1 de julho de 2019

FOTOTRANSDUÇÃO DE INSETOS COMPARADA A DE HUMANOS




        Similar à quimiorrecepção e à mecanorrecepção, a fotorrecepção surgiu precocemente na evolução. Como aproximadamente metade da radiação solar que chega na superfície da terra possui comprimento de 400 a 700 nm, comprimentos de luz na faixa denominada “visível”, até mesmo as bactérias exploram esses comprimentos em sua detecção sensorial. Todos os organismos detectam luz da mesma forma: eles usam um pigmento que absorve luz. Um fotopigmento compreende uma proteína associada a uma molécula orgânica não peptídica chamada cromóforo (do grego que significa “produtor de cor”).
            A absorção de fóton de luz pelo cromóforo produz uma reação química que dispara a cascata de transdução. Esse cromóforo aparece na maioria das espécies com fotoreceptores, inclusive em algumas bactérias, sendo chamado retinal, e a proteína associada a ele é um polipeptídio integral de membrana denominado opsina. A combinação do retinal com a opsina produz um pigmento sensível a luz que recebe o nome de rodopsina.
            A estrutura apresentada pelo retinal na visão da maioria dos animais é a 11-cis retinal. Os insetos usam uma forma levemente diferente, o 3-hidroxi-11-cis retinal, enquanto algumas espécies de vertebrados de água doce empregam o 3-desidro-11-cis retinal, que possui duas duplas ligações no anel. O aldeído do cromóforo liga-se covalentemente ao grupo amino de uma lisina da proteína opsina. Essa ligação coloca o cromóforo na região central da molécula de rodopsina. O 11-cis retinal atua como um hormônio de ligação a um GPCR (“receptores acoplados a proteína G”).

            A absorção de luz pelo 11-cis retinal produz uma reação fotoquímica que gira a cauda do aldeído do cromóforo em torno de sua dupla ligação, produzindo o todo-trans retinal. Como o retinal está intimamente associado à opsina, a fotoconversão ao todo-trans retinal é seguida por uma série de mudanças espontâneas na conformação da opsina, originando a rodopsina ativada, também chamada metarrodopsina II. Essa ação da luz é muito rápida, produzindo rodopsina ativada em aproximadamente 1 ms. Como um membro da superfamília de GPCR, a rodopsina ativa a proteína G da cascata de transdução do sinal. 



Figura 1 – “11 – cis retinal” acoplado a proteína opsina, formando a rodopsina






Figura 2 – Conversão da Vitamina A em trans-retinal



Em insetos 
            Todos os insetos e muitos artrópodes possuem olhos compostos, os quais compreendem grupos de células chamadas omatídeos, cada um com suas próprias lentes e agrupamentos de fotorreceptores denominados células retinulares. As oito ou mais células retinulares de um omatídeo estão dispostas em um círculo, de uma forma que lembra os gomos de uma laranja, porém mais alongadas. No topo do omatídeo, a luz é focalizada por uma córnea e um pseudocone preenchido com líquido que serve como lente. (Como mostra a figura 3)
            Abaixo dessas células, estão localizadas as oito células retinulares, seis das quais (chamadas de R1-R6) possuem a mesma rodopsina. Os outros dois fotorreceptores, denominados R7-R8, repousam em cima um do outro. A rodopsina do fotopigmento na célula R7 absorve na porção ultravioleta do espectro, enquanto a R8 absorve um uma faixa diferente do espectro visível absorvido pelos pigmentos de R1-R6.
        A cascata de transdução da célula retinular ocorre nas membranas das microvilosidades presentes em uma das extremidades da célula em um arranjo chamado de rabdômero. As membranas das microvilosidades do rabdômero possuem fotopigmento rodopsina e, além disso, proteínas G e todas as outras proteínas, incluindo canais que produzem a resposta elétrica a luz. A absorção de um fóton provoca mudanças na conformação da rodopsina, o que leva à ativação de uma proteína G pela troca de GDP por GTP na subunidade alfa, da proteína G.
              A proteína G ativada então ativa fosfolipase C, que leva à produção dos segundos mensageiros IP3 e diacilglicerol (DAG). Isso ocasiona a abertura de dois canais catiônicos, os quais são canais TRP (“receptor de potencial transitório”). Na condição de canais catiônicos, sua abertura produz uma despolarização que se propaga pelo curto axônio em direção ao terminal sináptico do fotorreceptor, onde dispara a liberação do transmissor sináptico. Os fotorreceptores de Drosophila, similares aos fotoreceptores da maioria dos artrópodes, não geram potenciais de ação.



 
 
Figura 3 – Estrutura do Omatídeo

 

Figura 4 – Olho composto
 

 



Em humanos
             Nos humanos bem como, nos outros vertebrados, encontra-se o padrão câmara, o qual é um globo ocular composto a grosso modo, de uma lente formada pela córnea e o cristalino, este responsável também pelo foco das imagens, além da pupila que controla a incidência de luz que entra no olho, e os humores aquosos e vítreo que preenchem a maior parte do globo ocular, e uma camada da polo posterior, chamada de retina, onde a imagem é projetada. Na retina existe a fóvea, caracterizada pela presença exclusiva de cones (um dos dois tipos de fotoreceptores), local de maior acuidade visual.
          Os fotoreceptores na retina convertem a imagem em sinais elétricos que são transmitidos as células bipolares e por intermédio destas para as células ganglionares. Os cones se diferem dos bastonetes por ser adaptado a visão diurna, de cores e detalhes de formas, enquanto os bastonetes são voltados à visão crepuscular e noturna, de alta sensibilidade à luz, sem a capacidade de distinguir as cores e baixa visão de detalhes. Na maioria dos mamíferos, os bastonetes são mais numerosos que os cones. Geralmente mamíferos possuem dois tipos de cones, e apenas os primatas apresentam três, em contraste com apenas um tipo de bastonete. O fato de existirem três tipos de cones com pigmentos visuais sensíveis a diferentes partes do espectro visível possibilita que esse sistema seja responsável pela discriminação de cores.

            A fototransdução ocorre nos bastonetes da seguinte forma: o fóton ativa um eletron na porção de 11-cis retinal da rodopsina, isto leva a formação de metarrodopsina II, que é a forma ativa da rodopsina, em seguida a rodopsina ativada funciona como uma enzima para ativar muitas moléculas de transducina, proteína presente em forma inativa nas membranas dos discos e na membrana celular do bastonete, então a transducina ativada ativa muito mais moléculas de fosfodiesterase, para que em seguida a fosfodiesterase ativada seja então uma outra enzima, que hidrolisa imediatamente muitas moléculas de GMPc, assim destruindo-as. Estes antes de ser destruídos estavam ligados a proteína do canal de sódio da membrana externa do bastonete fazendo a ficar travada em modo aberto. Na luz é removido a trava, e ocorre o fechamento dos canais. Assim muitos canais são fechados para cada molécula de rodopsina. Gerando a diminuição de fluxo dos ions sódio, o que produz o potencial receptor do bastonete. Em cerca de um segundo, outra enzima, a rodopsina cinase, que está sempre presente no bastonete, inativa a rodopsina ativada (a metarrodopsina II), e a cascata inteira reverte ao estado normal com canais de sódio abertos.

 
Figura 5 – Estrutura do olho humano

 

Figura 6 – Células fotorreceptoras da retina



Escrito por Raphael Costa

Referências:

GUYTON, A. C; HALL, J. E.; Tratado de fisiologia médica. 11.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2006
RANDALL, D.; BURGGREN W.; FRENCH K.; Fisiologia Animal: Mecanismos e adaptações. 4. ed. Rio de Janeiro. Guanabara Koogan, 2000.
HILL, R. W.; WYSE G. A.; ANDERSON, M.; Fisiologia animal [tradução: Álan Gomes Poppl… et al.]; -  2. Ed. – Porto Alegre. Artmed, 2012.
AIRES, M. M.; Fisiologia. 4.ed. Rio de Janeiro. Guanabara Koogan, 2015

Fonte das imagens:

Figura 1 - https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEjEhBylXk1rsJELQl323a-SLPcq9RcKuUngzuF_KJp_mb4Jh9p-8FyJ9ywXwzY-Y1-53fzfX4ATZQMLLos51VJQZR60XHTUObzBua2pBYIpYxADNkwl3_CV-xD9vKhRUInHY5RKv_4mZ-jv/s320/Rhodopsin.jpg
Figura 2 - http://www.ensinandoeaprendendo.com.br/wp-content/uploads/2014/01/Vitamina-A.jpg
Figura 3 – http://papodeprimata.com.br/um-zoom-nos-olhos-compostos-de-um-inseto/
Figura 4 – http://profjabiorritmo.blogspot.com/2011/02/olhos-de-insetos.html
Figura 5 – http://pesquisa-na-escola.blogspot.com/2011/08/olho-humano.html
Figura 6 - https://pt.khanacademy.org/science/6-ano/vida-e-evolucao-6-ano/a-visao-e-seus-defeitos/a/o-olho-humano-e-a-visao

 

 
 

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