Similar
à quimiorrecepção e à mecanorrecepção, a fotorrecepção surgiu precocemente na
evolução. Como aproximadamente metade da radiação solar que chega na superfície
da terra possui comprimento de 400 a 700 nm, comprimentos de luz na faixa
denominada “visível”, até mesmo as bactérias exploram esses comprimentos em sua
detecção sensorial. Todos os organismos detectam luz da mesma forma: eles usam
um pigmento que absorve luz. Um fotopigmento compreende uma proteína associada
a uma molécula orgânica não peptídica chamada cromóforo (do grego que significa “produtor de cor”).
A absorção de fóton de luz pelo
cromóforo produz uma reação química que dispara a cascata de transdução. Esse
cromóforo aparece na maioria das espécies com fotoreceptores, inclusive em
algumas bactérias, sendo chamado retinal,
e a proteína associada a ele é um polipeptídio integral de membrana denominado opsina. A combinação do retinal com a
opsina produz um pigmento sensível a luz que recebe o nome de rodopsina.
A estrutura apresentada
pelo retinal na visão da maioria dos animais é a 11-cis retinal. Os insetos usam uma forma levemente diferente, o 3-hidroxi-11-cis retinal, enquanto algumas
espécies de vertebrados de água doce empregam o 3-desidro-11-cis retinal, que possui duas duplas ligações no anel. O
aldeído do cromóforo liga-se covalentemente ao grupo amino de uma lisina da
proteína opsina. Essa ligação coloca o cromóforo na região central da molécula
de rodopsina. O 11-cis retinal atua como um hormônio de ligação a um GPCR (“receptores
acoplados a proteína G”).
A absorção de luz pelo 11-cis
retinal produz uma reação fotoquímica que gira a cauda do aldeído do cromóforo
em torno de sua dupla ligação, produzindo o todo-trans retinal. Como o retinal
está intimamente associado à opsina, a fotoconversão ao todo-trans retinal é
seguida por uma série de mudanças espontâneas na conformação da opsina,
originando a rodopsina ativada, também chamada metarrodopsina II. Essa ação da luz é muito rápida, produzindo
rodopsina ativada em aproximadamente 1 ms. Como um membro da superfamília de
GPCR, a rodopsina ativa a proteína G da cascata de transdução do sinal.
Figura
1 – “11 – cis retinal” acoplado a proteína opsina, formando a rodopsina
Figura 2 – Conversão da Vitamina A em trans-retinal
Em insetos
Todos os insetos e muitos artrópodes
possuem olhos compostos, os quais
compreendem grupos de células chamadas omatídeos,
cada um com suas próprias lentes e agrupamentos de fotorreceptores denominados células retinulares. As oito ou mais células
retinulares de um omatídeo estão dispostas em um círculo, de uma forma que
lembra os gomos de uma laranja, porém mais alongadas. No topo do omatídeo, a
luz é focalizada por uma córnea e um pseudocone preenchido com líquido que
serve como lente. (Como mostra a figura 3)
Abaixo dessas células, estão
localizadas as oito células retinulares, seis das quais (chamadas de R1-R6)
possuem a mesma rodopsina. Os outros dois fotorreceptores, denominados R7-R8,
repousam em cima um do outro. A rodopsina do fotopigmento na célula R7 absorve na porção ultravioleta do espectro, enquanto a R8 absorve um uma faixa diferente do espectro visível absorvido pelos
pigmentos de R1-R6.
A cascata de transdução da célula
retinular ocorre nas membranas das microvilosidades presentes em uma das extremidades
da célula em um arranjo chamado de rabdômero.
As membranas das microvilosidades do rabdômero possuem fotopigmento rodopsina
e, além disso, proteínas G e todas as outras proteínas, incluindo canais que
produzem a resposta elétrica a luz. A absorção de um fóton provoca mudanças na
conformação da rodopsina, o que leva à ativação de uma proteína G pela troca de GDP
por GTP na subunidade alfa, da
proteína G.
A proteína G ativada então ativa fosfolipase C,
que leva à produção dos segundos mensageiros IP3 e diacilglicerol
(DAG). Isso ocasiona a abertura de dois canais catiônicos, os quais são canais
TRP (“receptor de potencial transitório”). Na condição de canais catiônicos, sua
abertura produz uma despolarização que se propaga pelo curto axônio em direção
ao terminal sináptico do fotorreceptor, onde dispara a liberação do transmissor
sináptico. Os fotorreceptores de Drosophila,
similares aos fotoreceptores da maioria dos artrópodes, não geram potenciais de
ação.
Figura 3 – Estrutura do Omatídeo
Figura 4 – Olho composto
Em humanos
Nos humanos bem como, nos outros vertebrados,
encontra-se o padrão câmara, o qual é um globo ocular composto a grosso modo,
de uma lente formada pela córnea e o cristalino, este responsável também pelo
foco das imagens, além da pupila que controla a incidência de luz que entra no
olho, e os humores aquosos e vítreo que preenchem a maior parte do globo ocular,
e uma camada da polo posterior, chamada de retina, onde a imagem é projetada.
Na retina existe a fóvea, caracterizada pela presença exclusiva de cones (um
dos dois tipos de fotoreceptores), local de maior acuidade visual.
Os fotoreceptores na retina
convertem a imagem em sinais elétricos que são transmitidos as células
bipolares e por intermédio destas para as células ganglionares. Os cones se
diferem dos bastonetes por ser adaptado a visão diurna, de cores e detalhes de
formas, enquanto os bastonetes são voltados à visão crepuscular e noturna, de
alta sensibilidade à luz, sem a capacidade de distinguir as cores e baixa visão
de detalhes. Na maioria dos mamíferos, os bastonetes são mais numerosos que os
cones. Geralmente mamíferos possuem dois tipos de cones, e apenas os primatas
apresentam três, em contraste com apenas um tipo de bastonete. O fato de
existirem três tipos de cones com pigmentos visuais sensíveis a diferentes
partes do espectro visível possibilita que esse sistema seja responsável pela
discriminação de cores.
A fototransdução ocorre nos bastonetes da
seguinte forma: o fóton ativa um eletron na porção de 11-cis retinal da
rodopsina, isto leva a formação de metarrodopsina
II, que é a forma ativa da rodopsina, em seguida a rodopsina ativada
funciona como uma enzima para ativar muitas moléculas de transducina, proteína presente em forma inativa nas membranas dos
discos e na membrana celular do bastonete, então a transducina ativada ativa
muito mais moléculas de fosfodiesterase,
para que em seguida a fosfodiesterase ativada seja então uma outra enzima, que
hidrolisa imediatamente muitas moléculas de GMPc, assim destruindo-as. Estes
antes de ser destruídos estavam ligados a proteína do canal de sódio da
membrana externa do bastonete fazendo a ficar travada em modo aberto. Na luz é
removido a trava, e ocorre o fechamento dos canais. Assim muitos canais são
fechados para cada molécula de rodopsina. Gerando a diminuição de fluxo dos
ions sódio, o que produz o potencial receptor do bastonete. Em cerca de um
segundo, outra enzima, a rodopsina cinase, que está sempre presente no
bastonete, inativa a rodopsina ativada (a metarrodopsina II), e a cascata
inteira reverte ao estado normal com canais de sódio abertos.
Figura 5 – Estrutura do olho humano
Figura 6 – Células fotorreceptoras da retina
Escrito por Raphael Costa
Referências:
GUYTON,
A. C; HALL, J. E.; Tratado de fisiologia
médica. 11.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2006
RANDALL,
D.; BURGGREN W.; FRENCH K.; Fisiologia
Animal: Mecanismos e adaptações. 4. ed. Rio de Janeiro. Guanabara Koogan,
2000.
HILL,
R. W.; WYSE G. A.; ANDERSON, M.; Fisiologia
animal [tradução: Álan Gomes Poppl… et al.]; - 2. Ed. – Porto Alegre. Artmed, 2012.
AIRES,
M. M.; Fisiologia. 4.ed. Rio de
Janeiro. Guanabara Koogan, 2015
Fonte das imagens:
Figura
1 - https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEjEhBylXk1rsJELQl323a-SLPcq9RcKuUngzuF_KJp_mb4Jh9p-8FyJ9ywXwzY-Y1-53fzfX4ATZQMLLos51VJQZR60XHTUObzBua2pBYIpYxADNkwl3_CV-xD9vKhRUInHY5RKv_4mZ-jv/s320/Rhodopsin.jpg
Figura
2 - http://www.ensinandoeaprendendo.com.br/wp-content/uploads/2014/01/Vitamina-A.jpg
Figura
3 – http://papodeprimata.com.br/um-zoom-nos-olhos-compostos-de-um-inseto/
Figura
4 – http://profjabiorritmo.blogspot.com/2011/02/olhos-de-insetos.html
Figura
5 – http://pesquisa-na-escola.blogspot.com/2011/08/olho-humano.html
Figura
6 - https://pt.khanacademy.org/science/6-ano/vida-e-evolucao-6-ano/a-visao-e-seus-defeitos/a/o-olho-humano-e-a-visao
